{"id":14,"date":"2020-11-19T14:34:09","date_gmt":"2020-11-19T14:34:09","guid":{"rendered":"https:\/\/superoxide-dismutase.eu\/?p=14"},"modified":"2021-01-04T14:30:30","modified_gmt":"2021-01-04T14:30:30","slug":"facts-about-superoxide-dismutase","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/superoxide-dismutase.eu\/de\/fakten-uber-superoxid-dismutase\/","title":{"rendered":"Fakten \u00fcber Superoxid-Dismutase"},"content":{"rendered":"

Fakten \u00fcber Superoxid-Dismutase (Ransod) - Reagenz - Randox Revealed<\/h1>\n
Inhaltsverzeichnis<\/b>Die Grundlagen der therapeutischen Potentiale von Superoxid-Dismutas <\/span><\/a>Eine unvoreingenommene Betrachtung der therapeutischen Potenziale von Superoxid-Dismutas<\/span><\/a>Die 8-Minuten-Regel f\u00fcr den Superoxid-Dismutase (Sod)-Aktivit\u00e4tstest<\/span><\/a>Nicht bekannt Sachliche Aussagen \u00fcber die Rolle der Mangan-Superoxid-Dismutase in ... - Hindawi <\/span><\/a>Brenda - Informationen zu Ec 1.15.1.1 - Superoxid-Dismutase f\u00fcr Dummies<\/span><\/a>Der einzige Leitfaden f\u00fcr Superoxid-Dismutase (Sod): Anwendungen, Nebenwirkungen, Interaktionen<\/span><\/a>10 einfache Techniken f\u00fcr Brenda - Informationen zu Ec 1.15.1.1 - Superoxid-Dismutase<\/span><\/a><\/div>\n

Enzymklasse Superoxiddismutase (SOD, EC 1.15.1.1) ist ein Enzym, das abwechselnd die Dismutation (oder Aufspaltung) des Superoxid-(O2-)Radikals in gew\u00f6hnlichen molekularen Sauerstoff (O2) und Wasserstoffperoxid (H2O2) katalysiert. Superoxid wird als Nebenprodukt des Sauerstoffstoffwechsels produziert und verursacht, wenn es nicht reguliert wird, viele Arten von Zellsch\u00e4den.<\/p>\n

Somit ist SOD ein wichtiger antioxidativer Schutz in fast allen lebenden Zellen, die Sauerstoff ausgesetzt sind. Eine Ausnahme bilden SOD und verwandte Laktobazillen, die einen anderen Mechanismus nutzen, um Sch\u00e4den durch reaktives O2 zu verhindern. SODs katalysieren die Disproportionierung von Superoxid: 2 HO2 \u2192 O2 + H2O2 Auf diese Weise wird O2- in zwei weniger sch\u00e4dliche Spezies umgewandelt.<\/p>\n

wobei M = Cu (n=1) ; Mn (n=2) ; Fe (n=2) ; Ni (n=2). In einer Reihe solcher Reaktionen oszilliert die Oxidationsstufe und die Ladung des Metallkations zwischen n und n+1: +1 und +2 f\u00fcr Cu, oder +2 und +3 f\u00fcr die anderen Metalle . Irwin Fridovich und Joe McCord an der Duke University entdeckten 1968 die enzymatische Aktivit\u00e4t der Superoxid-Dismutase.<\/p>\n

Der Buzz auf Molek\u00fcl des Monats: Superoxid-Dismutase - Pdb-101<\/h2>\n

Ebenso identifizierte Brewer (1967) ein Protein, das sp\u00e4ter als Superoxid-Dismutase bekannt wurde, als eine Indophenol-Oxidase durch Proteinanalyse von St\u00e4rkegelen mit der Phenazin-Tetrazolium-Technik. Es gibt drei Hauptfamilien der Superoxiddismutase, abh\u00e4ngig von der Proteinfaltung und dem Metall-Cofaktor: den Cu\/Zn-Typ (der sowohl Kupfer als auch Zink bindet), Fe- und Mn-Typen (die entweder Eisen oder Mangan binden) und den Ni-Typ (der Nickel bindet).<\/p>\n

\"Einige<\/div>\n

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Die Zytosole praktisch aller eukaryotischen Zellen enthalten ein SOD-Enzym mit Kupfer und Zink (Cu-Zn-SOD). Kommerziell erh\u00e4ltliches Cu-Zn-SOD wird z. B. normalerweise aus bovinen roten Blutk\u00f6rperchen gereinigt. Das bovine Cu-Zn-Enzym ist ein Homodimer mit einem Molekulargewicht von 32.500. Es war das erste SOD, dessen Kristallstruktur im atomaren Detail gel\u00f6st wurde, und zwar im Jahr 1975.<\/p>\n

Die beiden Untereinheiten sind eng R\u00fccken an R\u00fccken miteinander verbunden, haupts\u00e4chlich durch hydrophobe und einige elektrostatische Wechselwirkungen. Die Liganden des Kupfers und Zinks sind sechs Histidin- und eine Aspartat-Seitenkette; ein Histidin ist zwischen den beiden Metallen gebunden. Aktive Stelle f\u00fcr Eisen-SuperoxiddismutaseEisen oder Mangan - wird von Prokaryoten und Protisten sowie in Mitochondrien und Chloroplasten verwendet Eisen - Viele Bakterien enthalten eine Form des Enzyms mit Eisen (Fe-SOD); einige Bakterien enthalten Fe-SOD, andere Mn-SOD, und einige (wie ) enthalten beides.<\/p>\n

Einige bekannte falsche Aussagen \u00fcber die vergleichende Analyse von sieben Arten von Superoxiden ...<\/h2>\n
\"Superoxid-Dismutase<\/div>\n

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Die 3D-Strukturen der homologen Mn- und Fe-Superoxiddismutasen haben die gleiche Anordnung von alpha-Helices, und ihre aktiven Stellen enthalten die gleiche Art und Anordnung von Aminos\u00e4ure-Seitenketten. Sie sind normalerweise Dimere, gelegentlich aber auch Tetramere. Mangan - Fast alle Mitochondrien, und viele Bakterien, enthalten eine Form mit Mangan (Mn-SOD): Zum Beispiel das in menschlichen Mitochondrien vorkommende Mn-SOD.<\/p>\n

Nickel - prokaryotisch. Diese hat eine hexamere (6-Kopien) Struktur, die aus rechtsh\u00e4ndigen 4-Helix-B\u00fcndeln aufgebaut ist, die jeweils N-terminale Haken enthalten, die ein Ni-Ion chelatisieren. Der Ni-Haken enth\u00e4lt das Motiv His-Cys-X-X-Pro-Cys-Gly-X-Tyr; es stellt die meisten der f\u00fcr die Metallbindung und Katalyse kritischen Interaktionen bereit und ist daher ein wahrscheinliches Diagnostikum von NiSODs. In h\u00f6heren Pflanzen wurden die SOD-Isoenzyme in verschiedenen Zellkompartimenten lokalisiert.<\/p>\n

Fe-SOD wurde haupts\u00e4chlich in Chloroplasten gefunden, wurde aber auch in Peroxisomen nachgewiesen, und CuZn-SOD wurde im Cytosol, in Chloroplasten, Peroxisomen und im Apoplast lokalisiert. Drei Formen der Superoxid-Dismutase sind beim Menschen, bei allen anderen S\u00e4ugetieren und den meisten Chordaten vorhanden. SOD1 befindet sich im Zytoplasma, SOD2 in den Mitochondrien, und SOD3 ist extrazellul\u00e4r.<\/p>\n

Der definitive Leitfaden f\u00fcr Superoxidedismutase (Sod)<\/h2>\n

SOD1 und SOD3 enthalten Kupfer und Zink, w\u00e4hrend SOD2, das mitochondriale Enzym, Mangan in seinem reaktiven Zentrum hat. Die Gene befinden sich auf den Chromosomen 21, 6 bzw. 4 (21q22.1, 6q25.3 und 4p15.3-p15.1). In h\u00f6heren Pflanzen wirken Superoxiddismutase-Enzyme (SODs) als Antioxidantien und sch\u00fctzen zellul\u00e4re Komponenten vor der Oxidation durch reaktive Sauerstoffspezies (ROS).<\/p>\n

Um genau zu sein, wird molekulares O2 zu O2- (ein ROS, das Superoxid genannt wird) reduziert, wenn es ein angeregtes Elektron absorbiert, das von Verbindungen der Elektronentransportkette abgegeben wird. Superoxid ist bekannt daf\u00fcr, Enzyme zu denaturieren, Lipide zu oxidieren und DNA zu fragmentieren. SODs katalysieren die Produktion von O2 und H2O2 aus Superoxid (O2-), was zu weniger sch\u00e4dlichen Reaktanten f\u00fchrt.<\/p>\n

Durch die Kompartimentierung verschiedener Formen von SOD in der Pflanze wirken sie Stress sehr effektiv entgegen. Es gibt drei bekannte und untersuchte Klassen von SOD-Metall-Coenzymen, die in Pflanzen existieren. Erstens, Fe-SODs bestehen aus zwei Spezies, einem Homodimer (mit 1-2 g Fe) und einem Tetramer (mit 2-4 g Fe).<\/p>\n

Die Brenda - Informationen zu Ec 1.15.1.1 - Superoxid-Dismutase Ideen<\/h3>\n

Fe-SODs sind am h\u00e4ufigsten in den Chloroplasten von Pflanzen lokalisiert, wo sie heimisch sind. Zweitens bestehen Mn-SODs aus einer Homodimer- und Homotetramer-Spezies, die jeweils ein einzelnes Mn(III)-Atom pro Untereinheit enthalten. Sie sind vorwiegend im Mitochondrium und in Peroxisomen zu finden. Drittens haben Cu-Zn-SODs elektrische Eigenschaften, die sich stark von denen der anderen beiden Klassen unterscheiden.<\/p>\n

Beachten Sie, dass Cu-Zn-SODs weniger Schutz bieten als Fe-SODs, wenn sie im Chloroplasten lokalisiert sind. Die menschlichen wei\u00dfen Blutk\u00f6rperchen verwenden Enzyme wie die NADPH-Oxidase, um Superoxid und andere reaktive Sauerstoffspezies zu erzeugen, um Bakterien abzut\u00f6ten. W\u00e4hrend einer Infektion produzieren einige Bakterien (z. B. ) daher Superoxiddismutase, um sich vor ihrer Abt\u00f6tung zu sch\u00fctzen.<\/p>\n

Die Reaktion des Superoxids mit Nicht-Radikalen ist spin-verboten. In biologischen Systemen bedeutet dies, dass seine Hauptreaktionen mit sich selbst (Dismutation) oder mit einem anderen biologischen Radikal wie Stickstoffmonoxid (NO) oder mit einem Metall der \u00dcbergangsreihe erfolgen. Das Superoxid-Anion-Radikal (O2-) zerf\u00e4llt spontan zu O2 und Wasserstoffperoxid (H2O2) recht schnell (~105 M-1s-1 bei pH 7).[] SOD ist notwendig, weil Superoxid mit empfindlichen und kritischen zellul\u00e4ren Zielen reagiert.<\/p>\n

Die Fakten \u00fcber Kupfer, Zink Superoxid-Dismutase - Proteopedia aufgedeckt<\/h3>\n

Da die unkatalysierte Dismutationsreaktion f\u00fcr Superoxid zwei Superoxidmolek\u00fcle erfordert, um miteinander zu reagieren, ist die Dismutationsrate zweiter Ordnung in Bezug auf die anf\u00e4ngliche Superoxidkonzentration. Daher ist die Halbwertszeit von Superoxid, obwohl sie bei hohen Konzentrationen sehr kurz ist (z. B. 0,05 Sekunden bei 0,1 mM), bei niedrigen Konzentrationen tats\u00e4chlich recht lang (z. B. 14 Stunden bei 0,1 nM).<\/p>\n