{"id":14,"date":"2020-11-19T14:34:09","date_gmt":"2020-11-19T14:34:09","guid":{"rendered":"https:\/\/superoxide-dismutase.eu\/?p=14"},"modified":"2021-01-04T14:30:30","modified_gmt":"2021-01-04T14:30:30","slug":"facts-about-superoxide-dismutase","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/superoxide-dismutase.eu\/fr\/faits-concernant-la-superoxyde-dismutase\/","title":{"rendered":"Faits concernant la superoxyde dismutase"},"content":{"rendered":"

Faits concernant la superoxyde dismutase (Ransod) - R\u00e9actif - Randox d\u00e9voil\u00e9<\/h1>\n
Table des mati\u00e8res<\/b>Les principes de base du potentiel th\u00e9rapeutique des superoxydes <\/span><\/a>Une vue impartiale des potentiels th\u00e9rapeutiques des maladies li\u00e9es aux superoxydes<\/span><\/a>La r\u00e8gle des 8 minutes pour le test d'activit\u00e9 de la superoxyde dismutase (gazon)<\/span><\/a>D\u00e9clarations factuelles inconnues sur le r\u00f4le de la superoxyde dismutase de mangan\u00e8se dans ... - Hindawi <\/span><\/a>Brenda - Informations sur la CE 1.15.1.1 - Superoxyde dismutase pour les nuls<\/span><\/a>Le seul guide sur la superoxyde dismutase (gazon) : Utilisations, effets secondaires, interactions<\/span><\/a>10 techniques simples pour Brenda - Informations sur la CE 1.15.1.1 - Superoxyde Dismutase<\/span><\/a><\/div>\n

Classe d'enzymes La superoxyde dismutase (SOD, EC 1.15.1.1) est une enzyme qui catalyse alternativement la dismutation (ou partitionnement) du radical superoxyde (O2-) en oxyg\u00e8ne mol\u00e9culaire ordinaire (O2) et en peroxyde d'hydrog\u00e8ne (H2O2). Le superoxyde est produit comme sous-produit du m\u00e9tabolisme de l'oxyg\u00e8ne et, s'il n'est pas r\u00e9gul\u00e9, provoque de nombreux types de dommages cellulaires.<\/p>\n

Ainsi, la SOD est une importante d\u00e9fense antioxydante dans presque toutes les cellules vivantes expos\u00e9es \u00e0 l'oxyg\u00e8ne. Les lactobacilles, qui utilisent un m\u00e9canisme diff\u00e9rent pour pr\u00e9venir les dommages caus\u00e9s par l'O2- r\u00e9actif, font exception \u00e0 cette r\u00e8gle. Les SOD catalysent la dismutation du superoxyde : 2 HO2 \u2192 O2 + H2O2 De cette fa\u00e7on, l'O2- est converti en deux esp\u00e8ces moins dommageables.<\/p>\n

o\u00f9 M = Cu (n=1) ; Mn (n=2) ; Fe (n=2) ; Ni (n=2). Dans une s\u00e9rie de ces r\u00e9actions, l'\u00e9tat d'oxydation et la charge du cation m\u00e9tallique oscillent entre n et n+1 : +1 et +2 pour Cu, ou +2 et +3 pour les autres m\u00e9taux . Irwin Fridovich et Joe McCord, de l'universit\u00e9 de Duke, ont d\u00e9couvert l'activit\u00e9 enzymatique de la superoxyde dismutase en 1968.<\/p>\n

Le buzz sur la mol\u00e9cule du mois : Superoxyde dismutase - Pdb-101<\/h2>\n

De m\u00eame, Brewer (1967) a identifi\u00e9 une prot\u00e9ine, connue plus tard sous le nom de superoxyde dismutase, comme \u00e9tant une indoph\u00e9nol oxydase, par l'analyse des prot\u00e9ines de gels d'amidon \u00e0 l'aide de la technique de la ph\u00e9nazine-t\u00e9trazolium. Il existe trois grandes familles de superoxyde dismutase, en fonction du pli prot\u00e9ique et du cofacteur m\u00e9tallique : le type Cu\/Zn (qui lie \u00e0 la fois le cuivre et le zinc), les types Fe et Mn (qui lient soit le fer, soit le mangan\u00e8se), et le type Ni (qui lie le nickel).<\/p>\n

\"Quelques<\/div>\n

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Les cytosols de pratiquement toutes les cellules eucaryotes contiennent une enzyme SOD avec du cuivre et du zinc (Cu-Zn-SOD). Par exemple, la Cu-Zn-SOD disponible dans le commerce est normalement purifi\u00e9e \u00e0 partir de globules rouges de bovins. L'enzyme Cu-Zn bovine est un homodim\u00e8re d'un poids mol\u00e9culaire de 32 500. C'est la premi\u00e8re SOD dont la structure cristalline d\u00e9taill\u00e9e par atome a \u00e9t\u00e9 r\u00e9solue, en 1975.<\/p>\n

Les deux sous-unit\u00e9s sont \u00e9troitement li\u00e9es l'une \u00e0 l'autre, principalement par des interactions hydrophobes et parfois \u00e9lectrostatiques. Les ligands du cuivre et du zinc sont six cha\u00eenes lat\u00e9rales d'histidine et une d'aspartate ; une histidine est li\u00e9e entre les deux m\u00e9taux. Site actif de la superoxyde dismutase de ferFer ou mangan\u00e8se - utilis\u00e9 par les procaryotes et les protistes, et dans les mitochondries et les chloroplastes Fer - De nombreuses bact\u00e9ries contiennent une forme de l'enzyme avec le fer (Fe-SOD) ; certaines bact\u00e9ries contiennent du Fe-SOD, d'autres du Mn-SOD, et certaines (comme ) contiennent les deux.<\/p>\n

Quelques d\u00e9clarations erron\u00e9es connues sur l'analyse comparative de sept types de superoxyde ...<\/h2>\n
\"Superoxyde<\/div>\n

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Les structures 3D des superoxydes dismutases homologues de Mn et de Fe ont le m\u00eame arrangement d'h\u00e9lices alpha, et leurs sites actifs contiennent le m\u00eame type et le m\u00eame arrangement de cha\u00eenes lat\u00e9rales d'acides amin\u00e9s. Ce sont g\u00e9n\u00e9ralement des dim\u00e8res, mais parfois des t\u00e9tram\u00e8res. Mangan\u00e8se - Presque toutes les mitochondries, et de nombreuses bact\u00e9ries, contiennent une forme avec du mangan\u00e8se (Mn-SOD) : Par exemple, le Mn-SOD que l'on trouve dans les mitochondries humaines.<\/p>\n

Nickel - procaryote. Il a une structure hexam\u00e9rique (6 copies) construite \u00e0 partir de faisceaux \u00e0 4 h\u00e9lices droites, chacun contenant des crochets N-terminaux qui ch\u00e9latent un ion Ni. Le crochet Ni-hook contient le motif His-Cys-X-X-Pro-Cys-Gly-X-Tyr ; il fournit la plupart des interactions critiques pour la liaison et la catalyse des m\u00e9taux et constitue donc un diagnostic probable des NiSOD. Dans les plantes sup\u00e9rieures, les isozymes des SOD ont \u00e9t\u00e9 localis\u00e9es dans diff\u00e9rents compartiments cellulaires.<\/p>\n

Le Fe-SOD a \u00e9t\u00e9 trouv\u00e9 principalement dans les chloroplastes mais a \u00e9galement \u00e9t\u00e9 d\u00e9tect\u00e9 dans les peroxysomes, et le CuZn-SOD a \u00e9t\u00e9 localis\u00e9 dans le cytosol, les chloroplastes, les peroxysomes et l'apoplaste. Trois formes de superoxyde dismutase sont pr\u00e9sentes chez l'homme, chez tous les autres mammif\u00e8res et dans la plupart des chordates. La SOD1 est localis\u00e9e dans le cytoplasme, la SOD2 dans les mitochondries, et la SOD3 est extracellulaire.<\/p>\n

Le guide d\u00e9finitif de la superoxyd\u00e9sismutase (Sod)<\/h2>\n

Les SOD1 et SOD3 contiennent du cuivre et du zinc, tandis que la SOD2, l'enzyme mitochondriale, a du mangan\u00e8se dans son centre r\u00e9actif. Les g\u00e8nes sont situ\u00e9s sur les chromosomes 21, 6 et 4, respectivement (21q22.1, 6q25.3 et 4p15.3-p15.1). Dans les plantes sup\u00e9rieures, les enzymes superoxyde dismutase (SOD) agissent comme antioxydants et prot\u00e8gent les composants cellulaires contre l'oxydation par les esp\u00e8ces r\u00e9actives de l'oxyg\u00e8ne (ROS).<\/p>\n

Pour \u00eatre pr\u00e9cis, l'O2 mol\u00e9culaire est r\u00e9duit en O2- (un ROS appel\u00e9 superoxyde) lorsqu'il absorbe un \u00e9lectron excit\u00e9 lib\u00e9r\u00e9 par des compos\u00e9s de la cha\u00eene de transport des \u00e9lectrons. Le superoxyde est connu pour d\u00e9naturer les enzymes, oxyder les lipides et fragmenter l'ADN. Les SOD catalysent la production d'O2 et de H2O2 \u00e0 partir du superoxyde (O2-), ce qui permet d'obtenir des r\u00e9actifs moins nocifs.<\/p>\n

La compartimentation des diff\u00e9rentes formes de SOD dans la plante leur permet de lutter tr\u00e8s efficacement contre le stress. Il existe trois classes bien connues et \u00e9tudi\u00e9es de coenzymes m\u00e9talliques de la SOD dans les plantes. Tout d'abord, les SOD de Fe se composent de deux esp\u00e8ces, un homodim\u00e8re (contenant 1-2 g de Fe) et un t\u00e9tram\u00e8re (contenant 2-4 g de Fe).<\/p>\n

The Brenda - Informations sur la CE 1.15.1.1 - Id\u00e9es sur la superoxyde dismutase<\/h3>\n

Les SOD de Fe sont le plus souvent localis\u00e9es \u00e0 l'int\u00e9rieur des chloroplastes v\u00e9g\u00e9taux, o\u00f9 elles sont indig\u00e8nes. Deuxi\u00e8mement, les SOD de Mn consistent en une esp\u00e8ce d'homodim\u00e8re et d'homot\u00e9tram\u00e8re contenant chacune un seul atome de Mn(III) par sous-unit\u00e9. On les trouve principalement dans les mitochondries et les peroxysomes. Troisi\u00e8mement, les SOD Cu-Zn ont des propri\u00e9t\u00e9s \u00e9lectriques tr\u00e8s diff\u00e9rentes de celles des deux autres classes.<\/p>\n

Notez que les SOD Cu-Zn offrent une protection moindre que les SOD Fe lorsqu'elles sont localis\u00e9es dans le chloroplaste. Les globules blancs humains utilisent des enzymes telles que la NADPH oxydase pour g\u00e9n\u00e9rer du superoxyde et d'autres esp\u00e8ces r\u00e9actives de l'oxyg\u00e8ne afin de tuer les bact\u00e9ries. Lors d'une infection, certaines bact\u00e9ries (par exemple, ) produisent donc de la superoxyde dismutase pour se prot\u00e9ger de la mort.<\/p>\n

La r\u00e9action du superoxyde avec les non-radicaux est bloqu\u00e9e par le spin. Dans les syst\u00e8mes biologiques, cela signifie que ses principales r\u00e9actions se font avec lui-m\u00eame (dismutation) ou avec un autre radical biologique tel que l'oxyde nitrique (NO) ou avec un m\u00e9tal de la s\u00e9rie des m\u00e9taux de transition. Le radical anionique superoxyde (O2-) se dissocie spontan\u00e9ment en O2 et en peroxyde d'hydrog\u00e8ne (H2O2) assez rapidement (~105 M-1s-1 \u00e0 pH 7) [] La SOD est n\u00e9cessaire car le superoxyde r\u00e9agit avec des cibles cellulaires sensibles et critiques.<\/p>\n

Les faits sur le cuivre et le superoxyde de zinc dismutase - La prot\u00e9op\u00e9die r\u00e9v\u00e9l\u00e9e<\/h3>\n

Comme la r\u00e9action de dismutation non catalys\u00e9e du superoxyde n\u00e9cessite que deux mol\u00e9cules de superoxyde r\u00e9agissent entre elles, le taux de dismutation est de second ordre par rapport \u00e0 la concentration initiale de superoxyde. Ainsi, la demi-vie du superoxyde, bien que tr\u00e8s courte \u00e0 des concentrations \u00e9lev\u00e9es (par exemple, 0,05 seconde \u00e0 0,1 mM) est en fait assez longue \u00e0 de faibles concentrations (par exemple, 14 heures \u00e0 0,1 nM).<\/p>\n