Fatti sulla Superossido Dismutasi (Ransod) - Reagente - Randox Rivelato

Classe degli enzimi Superossido dismutasi (SOD, EC 1.15.1.1.1) è un enzima che catalizza alternativamente la dismutazione (o partizionamento) del radicale superossido (O2-) in ossigeno molecolare ordinario (O2) e perossido di idrogeno (H2O2). Il superossido è prodotto come sottoprodotto del metabolismo dell'ossigeno e, se non regolato, causa molti tipi di danni alle cellule.

Così, la SOD è un'importante difesa antiossidante in quasi tutte le cellule viventi esposte all'ossigeno. Un'eccezione è rappresentata dai lattobacilli, che utilizzano un meccanismo diverso per prevenire i danni causati dall'O2-reattivo. SOD catalizzare la sproporzione di superossido: 2 HO2 → O2 + H2O2 In questo modo, O2- è convertito in due specie meno dannose.

dove M = Cu (n=1) ; Mn (n=2) ; Fe (n=2) ; Ni (n=2). In una serie di tali reazioni, lo stato di ossidazione e la carica del catione metallico oscilla tra n e n+1: +1 e +2 per il Cu, o +2 e +3 per gli altri metalli . Irwin Fridovich e Joe McCord della Duke University scoprirono l'attività enzimatica della superossido dismutasi nel 1968.

Il ronzio sulla molecola del mese: Superossido Dismutasi - Pdb-101

Allo stesso modo, Brewer (1967) ha identificato una proteina che più tardi è diventato noto come superossido dismutasi come un indofenolo ossidasi dall'analisi delle proteine dei gel di amido utilizzando la fenazina-tetrazolio tecnica. Ci sono tre grandi famiglie di superossido dismutasi, a seconda della piega della proteina e del cofattore del metallo: il tipo Cu/Zn (che lega sia il rame che lo zinco), i tipi Fe e Mn (che legano sia il ferro che il manganese), e il tipo Ni (che lega il nichel).

 

I citosol di quasi tutte le cellule eucariotiche contengono un enzima SOD con rame e zinco (Cu-Zn-SOD). Per esempio, Cu-Zn-SOD disponibile in commercio è normalmente purificato dai globuli rossi bovini. L'enzima Cu-Zn-SOD bovino è un omodimero di peso molecolare 32.500. E 'stata la prima SOD la cui struttura cristallina di dettaglio atomico è stato risolto, nel 1975.

Le due sottounità sono strettamente collegate tra loro, per lo più da interazioni idrofobiche e da alcune interazioni elettrostatiche. I ligandi del rame e dello zinco sono sei istidina e una catena laterale aspartata; una istidina è legata tra i due metalli. Sito attivo per il superossido di ferro dismutasiron o manganese - usato da procarioti e protisti, e nei mitocondri e cloroplasti di ferro - Molti batteri contengono una forma dell'enzima con il ferro (Fe-SOD); alcuni batteri contengono Fe-SOD, altri Mn-SOD, e alcuni (come ) contengono entrambi.

Alcune affermazioni errate conosciute sull'analisi comparativa di sette tipi di superossido ...

 

Le strutture 3D delle dismutasi omologhe Mn e Fe superossido dismutasi hanno la stessa disposizione delle alfa-eliche, e i loro siti attivi contengono lo stesso tipo e la stessa disposizione delle catene laterali degli aminoacidi. Di solito sono dimeri, ma occasionalmente tetrameri. Manganese - Quasi tutti i mitocondri, e molti batteri, contengono una forma con manganese (Mn-SOD): Per esempio, la Mn-SOD che si trova nei mitocondri umani.

Nichel - prokaryotic. Ha una struttura esamerica (a 6 copie) costruita da fasci di 4 eliche destrorsi, ognuno dei quali contiene ganci a N-terminali che fissano uno ione Ni. Il Ni-hook contiene il motivo His-Cys-X-X-Pro-Cys-Gly-X-Tyr; esso fornisce la maggior parte delle interazioni critiche per il legame del metallo e la catalisi ed è, quindi, una probabile diagnosi di NiSOD. Nelle piante superiori, gli isozimi di SOD sono stati localizzati in diversi compartimenti cellulari.

Il Fe-SOD è stato trovato principalmente nei cloroplasti, ma è stato rilevato anche nei perossisomi, e il CuZn-SOD è stato localizzato nel citosol, nei cloroplasti, nei perossisomi e negli apoplasti. Tre forme di superossido dismutasi sono presenti nell'uomo, in tutti gli altri mammiferi e nella maggior parte dei cordonati. SOD1 si trova nel citoplasma, SOD2 nei mitocondri, e SOD3 è extracellulare.

La Guida Definitiva alla Superossidasi (Sod)

La SOD1 e la SOD3 contengono rame e zinco, mentre la SOD2, l'enzima mitocondriale, ha il manganese nel suo centro reattivo. I geni si trovano sui cromosomi 21, 6 e 4, rispettivamente (21q22.1, 6q25.3 e 4p15.3-p15.1). Nelle piante superiori, gli enzimi superossido dismutasi (SOD) agiscono come antiossidanti e proteggono i componenti cellulari dall'ossidazione delle specie reattive dell'ossigeno (ROS).

Per essere precisi, l'O2 molecolare si riduce a O2- (un ROS chiamato superossido) quando assorbe un elettrone eccitato rilasciato da composti della catena di trasporto degli elettroni. Il superossido è noto per denaturare gli enzimi, ossidare i lipidi e frammentare il DNA. Le SOD catalizzano la produzione di O2 e H2O2 dal superossido (O2-), che si traduce in reagenti meno dannosi.

La compartimentazione delle diverse forme di SOD in tutto l'impianto le rende in grado di contrastare lo stress in modo molto efficace. Ci sono tre classi ben note e studiate di coenzimi metallici di SOD che esistono nelle piante. In primo luogo, le SOD Fe sono costituite da due specie, un omodimero (contenente 1-2 g di Fe) e un tetramero (contenente 2-4 g di Fe).

La Brenda - Informazioni su Ec 1.15.1.1.1 - Idee di Superossido Dismutasi

Le Fe SOD sono più abbondantemente localizzate all'interno di cloroplasti vegetali, dove sono indigene. In secondo luogo, le Mn SOD consistono di una specie di omodimero e di omotetramero contenenti ciascuno un singolo atomo Mn(III) per sottounità. Si trovano prevalentemente nei mitocondri e nei perossisomi. In terzo luogo, le Cu-Zn SOD hanno proprietà elettriche molto diverse da quelle delle altre due classi.

Si noti che le Cu-Zn SODs forniscono meno protezione delle Fe SODs quando sono localizzate nel cloroplasto. I globuli bianchi umani usano enzimi come la NADPH ossidasi per generare superossido e altre specie reattive dell'ossigeno per uccidere i batteri. Durante l'infezione, alcuni batteri (ad esempio, ) producono quindi superossido dismutasi per proteggersi dall'uccisione.

La reazione del superossido con i non radicali è spin-forbida. Nei sistemi biologici, ciò significa che le sue principali reazioni sono con se stesso (dismutazione) o con un altro radicale biologico come l'ossido nitrico (NO) o con un metallo di transizione. Il radicale anionico superossido (O2-) si dismette spontaneamente in O2 e perossido di idrogeno (H2O2) abbastanza rapidamente (~105 M-1s-1 a pH 7).[] SOD è necessario perché il superossido reagisce con bersagli cellulari sensibili e critici.

I fatti sul rame, superossido di zinco dismutasi - Proteopedia rivelata

Poiché la reazione di dismutazione non catalizzata per il superossido richiede che due molecole di superossido reagiscano tra loro, il tasso di dismutazione è del secondo ordine rispetto alla concentrazione iniziale di superossido. Così, il tempo di dimezzamento del superossido, anche se molto breve a concentrazioni elevate (ad esempio, 0,05 secondi a 0,1 mM) è in realtà piuttosto lungo a basse concentrazioni (ad esempio, 14 ore a 0,1 nM).

Inoltre, la superossido dismutasi ha il più grande kcat/KM (un'approssimazione dell'efficienza catalitica) di qualsiasi enzima conosciuto (~7 x 109 M-1s-1), questa reazione è limitata solo dalla frequenza di collisione tra se stessa e il superossido. Cioè, la velocità di reazione è "limitata alla diffusione". L'alta efficienza della superossido dismutasi sembra necessaria: anche alle concentrazioni subnanomolari raggiunte dalle alte concentrazioni di SOD all'interno delle cellule, il superossido inattiva l'enzima aconitase del ciclo dell'acido citrico, può avvelenare il metabolismo energetico e rilascia ferro potenzialmente tossico.

SOD1 è una proteina estremamente stabile. Nella forma olografica (legata sia al rame che allo zinco) il punto di fusione è > 90 °C. Nella forma apo (non legata a rame o zinco) il punto di fusione è ~ 60 °C. Con la calorimetria a scansione differenziale (DSC), l'holo SOD1 si dispiega con un meccanismo a due stati: da dimero a due monomeri dispiegati.

7 Fatti semplici sulla superossido dismutasi spiegati

 

Il superossido è una delle principali specie reattive dell'ossigeno nella cellula. Di conseguenza, la SOD svolge un ruolo antiossidante fondamentale. L'importanza fisiologica delle SOD è illustrata dalle gravi patologie evidenti nei topi geneticamente modificati per la mancanza di questi enzimi. I topi privi di SOD2 muoiono diversi giorni dopo la nascita, in mezzo a un massiccio stress ossidativo.

I topi privi di SOD3 non mostrano difetti evidenti e mostrano una durata di vita normale, anche se sono più sensibili alle lesioni iperossiche. Topi knockout di qualsiasi enzima SOD sono più sensibili agli effetti letali dei composti superossidanti, come il paraquat e diquat (erbicidi). mancanti di SOD1 hanno una durata della vita drammaticamente ridotta, mentre le mosche mancanti di SOD2 muoiono prima della nascita.